The unique photochemical properties of Ru(II)-diimine photosensitizers have enabled light-induced electron transfers in hybrid P450 heme domain enzymes. Rapid quenching of the excited state by soluble molecules generates either a highly oxidative or reductive species depending on the nature of the quencher. Under flash quench oxidative conditions, the heme cofactor of the P450 BM3 enzyme is oxidized to a high-valent ferryl species. Meanwhile, a photogenerated reductive species is able to deliver the necessary electrons to P450 heme active sites and sustain photocatalytic activity in the selective hydroxylation of substrate C–H bonds.

Les remarquables propriétés photochimiques des photosensibilisateurs à base de ruthénium(II) et de bipyridine ont rendu possible des transferts d'électrons induits par la lumière dans les domaines héminiques hybrides de l‘enzyme P450 BM3. La désactivation rapide de leurs états excités par des composés solubles génère, soit un oxydant, soit un réducteur, selon la nature du composé. En conditions oxydantes, le cofacteur hème est oxydé en une espèce ferryle. Un composé très reducteur peut aussi être photogénéré ; il est alors en mesure de délivrer les électrons nécessaires au cytochrome P450 et de maintenir l'activité photocatalytique dans l'hydroxylation sélective des liaisons C–H de nombreux composés organiques.