Principaux produits de sécrétion du système immunitaire adaptatif, les immunoglobulines sont caractérisées par une structure générale commune et la présence de déterminants antigéniques permettant d'individualiser les isotypes, allotypes et idiotypes. Malgré cette structure de base partagée, les immunoglobulines G (IgG), A, M et les sous-isotypes IgG et IgA se différencient par leurs caractéristiques physicochimiques, certaines étant notamment à l'origine de la forte aptitude à la polymérisation des IgA et M circulantes. Elles se différencient également par leur degré de glycosylation, des aberrations de cette dernière constituant des éléments importants de la pathogénie de certaines maladies auto-immunes (maladie de Berger, purpura rhumatoïde). L'exploration conventionnelle des immunoglobulines circulantes repose sur l'électrophorèse des protéines en milieu gélifié ou liquide et sur la mesure de la concentration des classes et sous-classes d'Ig par immunoturbidimétrie ou immunonéphélométrie. Cependant, ces dernières années sont apparues dans le champ d'exploration des Ig de nouvelles approches, certaines uniquement implantées dans des laboratoires spécialisés comme la focalisation isoélectrique ou la quantification spécifique des paires d'Ig, cette dernière méthode permettant d'établir un rapport à partir duquel il est possible de démontrer la présence d'une Ig monoclonale. D'autres, très innovantes et implantées dans des laboratoires très spécialisés, reposent sur l'utilisation de la spectrométrie de masse qui, dans sa variante matrix-assisted laser desorption ionization/time of flight (MALDI-TOF) associée à l'utilisation de nanoanticorps, permettent de dépister, typer et suivre une Ig monoclonale.