Les protéines de la matrice amélaire sont synthétisées et sécrétées par les améloblastes sécréteurs. Après dégradation enzymatique, elles sont largement réabsorbées par les améloblastes postsécréteurs. Ces protéines passent de 20 % à 0,4-0,6 % du poids total. Elles initient et orientent les processus de nucléation extracellulaire (96 % de charge minérale finale). Les monocristaux d'hydroxyapatite, nanostructures de l'émail, sont assemblés au sein de microstructures, les cristallites. Dans l'émail prismatique, des milliers de cristallites constituent un prisme (diamètre 3 à 5 μm), limité par une gaine d'un réseau continu d'émail interprismatique, dont l'épaisseur des travées varie entre 0,5 et 1 μm. Ce sont les sous-unités structurales de l'émail. L'angle des cristallites entre prismes et interprismes est d'environ 60°. Les prismes ont une périodicité de 4 μm, due à des variations de rythme circadien lors de leur formation et à des variations de composition en carbonate et magnésium. Ils sont regroupés au sein des bandes de Hunter-Schreger, diazonies et parazonies, organisées en double hélice autour du noyau interne de dentine. Cette disposition confère une résistance aux pressions axiales s'exerçant sur la dent. La trajectoire des prismes est modifiée de 1 à 3° chaque fois qu'un prisme franchit une strie de Retzius (environ tous les 25 μm), influant sur la dissipation des forces s'exerçant sur l'émail. Le volume d'émail compris entre deux stries de Retzius constitue une structure modulaire. Bandes de Hunter-Schreger et stries de Retzius fournissent une réponse adaptée aux contraintes biomécaniques. Des altérations des gènes codant pour les protéines de l'émail sont responsables d'anomalies structurales de type amélogenèse imparfaite, tandis que des modifications hormonales et environnementales se traduisent aussi par des défauts structuraux.