Objectif. Étudier l'association entre la dégénérescence du tendon et les modifications de la composition de la matrice de collagène dans les tendinopathies du jambier postérieur. Méthodes. Des échantillons issus de régions anormales de tendons de neuf patients atteints de tendinopathies du jambier postérieur étaient préparés pour analyses histologiques. Les collagènes de type I, III et V étaient analysés par empreinte immunologique et une quantification était réalisée en densitométrie après SDS-PAGE. Les résidus proline et hydroxyproline étaient mis en évidence par chromatographie en milieu liquide. Les témoins étaient constitués de quatre échantillons homologues de régions normales de tendons et d'un échantillon de tendon provenant d'un patient ayant une arthrodèse de cheville après un accident. Résultats. Dans les tendons tibiaux postérieurs anormaux, trois types d'images histopathologiques de degré variables étaient observés : augmentation de la teneur en mucine, hypercellularité fibroblastique et néovascularisation. De plus, des hausses de 79,3 et 32,4 % du contenu en proline et en hydroxyproline étaient respectivement mises en évidence dans ces tendons. Enfin, les tissus dégénérés contenaient une proportion plus importante de collagène de type III et de collagène de type V (augmentation moyenne de 53,6 et 26,4 %, respectivement), associé à une réduction du collagène de type I (baisse moyenne de 41,4 %). Conclusion. Dans les tendinopathies du jambier postérieur, la dégénérescence tissulaire résulte de modifications profondes de la structure et de la composition moléculaire de la matrice de collagène. Les proportions importantes de collagènes de type V et III dans les tendons lésés semblent être en partie à l'origine d'une baisse de résistance mécanique des tissus.

Objective. To investigate whether tendon degeneration in posterior tibial tendon dysfunction syndrome is associated with changes in extracellular matrix collagen composition. Methods. Specimens from grossly abnormal tendon regions from 9 patients with posterior tibial tendon dysfunction syndrome were prepared for routine histology. Collagens I, III and V were typed by immunoblotting and quantified by densitometry after SDS-PAGE. Proline and hydroxyproline residues were determined by liquid chromatography. Four other samples from grossly normal homologous tendon regions and one surgical specimen from a healthy patient undergoing arthrodesis of the ankle after an accident were included as control. Results. In the grossly abnormal surgical posterior tibial tendon specimens we observed three types of histopathologic conditions present to varying degrees: increased mucin content, fibroblast hypercellularity and neovascularization. Analysis of degenerate tendons demonstrated a 79.3% increase in total proline and a 32.4% increase in 4-hydroxyproline. In addition, damaged tissue contained a higher proportion of collagen type III (mean increase: 53.6%) associated with a concomitant increase in type V collagen (mean increase: 26.4%). These alterations were accompanied by a reduction in type I collagen (mean decrease: 41.4%). Conclusion. In posterior tibial tendon dysfunction syndrome, the degenerative process results from marked changes in both structural organization and molecular composition of matrix collagens. The higher proportion of type V and type III collagens in degenerated tendons is likely to contribute to a decrease in the mechanical resistance of the tissue.