Les glycopeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les deux principaux représentants en médecine humaine sont la vancomycine et la teicoplanine. Ils agissent en inhibant la synthèse de la paroi bactérienne en bloquant la synthèse du peptidoglycane. Leur spectre d'action est étroit, dirigé contre les bactéries à Gram positif. Ils sont réservés aux traitements des infections graves documentées ou présumées à des bactéries à Gram positif résistantes aux bêtalactamines ou chez des patients allergiques aux bêtalactamines. Des dérivés lipoglycopeptidiques semi-synthétiques de deuxième génération tels que la télavancine, la dalbavancine, et l'oritavancine ont été développés. Seules la dalbavancine et l'oritavancine ont une autorisation de mise sur le marché dans les infections compliquées de la peau et des tissus mous (IcPTM) en France. Ces molécules comparées aux glycopeptides possèdent un spectre d'activité plus large, notamment sur les cocci à Gram positif multirésistants, et des propriétés pharmacocinétiques améliorées. La daptomycine, seul représentant de la classe des lipopeptides, a l'autorisation de mise sur le marché dans le traitement des IcPTM ainsi que dans le traitement des bactériémies et des endocardites infectieuses du cœur droit. L'émergence de la résistance aux glycopeptides a été décrite en fin des années 1980 chez les entérocoques puis chez les staphylocoques. Pour la daptomycine, elle est décrite dans la littérature ; cependant, elle reste rare en clinique. Dans un souci de maîtrise de la résistance des bactéries aux antibiotiques, l'usage de ces molécules doit être parcimonieux et correspondre à des indications bien précises.