L'enzyme de conversion de l'angiotensine (ECA) (ou dipeptidyl dipeptidase A) catalyse l'hydrolyse de l'angiotensine I en angiotensine II et la dégradation de la bradykinine, menant à des effets vasoconstricteurs et de rétention hydrosodée. L'ECA plasmatique provient essentiellement de l'endothélium vasculaire mais, au cours de la sarcoïdose et d'autres granulomatoses, elle peut être produite en grande quantité par les monocytes et les macrophages. Sa détermination dans le sérum, mais aussi le liquide de lavage bronchoalvéolaire et le liquide cérébrospinal, sert essentiellement au diagnostic et au suivi évolutif ou thérapeutique de la sarcoïdose. Elle est également effectuée dans le sérum pour caractériser une atteinte endothéliale ou encore suivre un traitement par inhibiteur de l'ECA. L'activité ECA sérique dépend aussi d'un polymorphisme génétique qui a été relié à l'incidence de maladies cardiovasculaires ischémiques.