Les mesures chromogéniques sont largement utilisées en biochimie clinique pour déterminer une activité enzymatique. Compte tenu de l'évolution de nos connaissances concernant les mécanismes de la coagulation, l'utilisation de ces méthodes en hémostase ne cesse de progresser. Elles sont basées sur l'utilisation de substrats chromogènes formés par l'association d'une séquence peptidique (3 à 4 peptides) avec un chromophore (para-nitroaniline). La quantité du chromophore libérée par le clivage du substrat est mesurée par spectrophotométrie et elle est directement proportionnelle à l'activité de l'enzyme. Ces méthodes déterminent de manière spécifique l'activité protéolytique de différentes enzymes ou d'inhibiteurs de la coagulation ou de la fibrinolyse. Elles présentent un intérêt majeur pour l'exploration des facteurs qui n'induisent pas de coagulation.

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